Los músculos de los animales están llenos de proteínas, por lo que comer músculo proporciona una gran cantidad de proteínas en la dieta. Las proteínas musculares más comunes son la miosina y la actina, las cuales son esenciales para la función motora de los músculos. Justo detrás de la miosina y la actina se encuentra la titina, la proteína más grande conocida en la naturaleza. Hay poco más de medio kilogramo en su cuerpo en este momento. La titina es esencialmente un resorte molecular que da flexibilidad pasiva a los músculos. Son esas propiedades las que lo han convertido en el foco de una nueva investigación de la Universidad de Washington.
Para producir grandes cantidades de titina, el equipo recurrió a bacterias modificadas genéticamente. Al insertar los genes de la titina en el genoma de la bacteria E. coli, es posible secuestrar la maquinaria molecular de la célula para producir lo que quiere. Las mismas técnicas de ADN recombinante también pueden producir moléculas útiles como la insulina, pero la insulina es muy pequeña en comparación con la titina. El equipo tuvo que ser creativo para hacer posible la producción de titina en bacterias. En la naturaleza, la titina aparece solo en células eucariotas (animales).
Las bacterias manipuladas pueden producir pequeños trozos de titina con sus propias máquinas moleculares. Luego, las células unen estos segmentos en polímeros de titina largos, lo que da como resultado fibras aproximadamente 50 veces más grandes que la proteína bacteriana promedio. El equipo utilizó un proceso de «hilado en húmedo» para recolectar las fibras de titina, que tienen aproximadamente 10 micrómetros de diámetro, más delgadas que un cabello humano pero mucho más fuertes.
Debido a que las fibras de titina recolectadas en este proceso son más fuertes que las fibras de Kevlar, el equipo especuló que podría usarse en ropa protectora. También podría haber aplicaciones médicas como suturas biocompatibles hechas de titanio. También puede encontrar uso en robótica blanda, reemplazando materiales sintéticos menos duraderos. Los investigadores creen que la misma estrategia de polimerización también se puede utilizar para producir otras moléculas grandes en bacterias manipuladas.
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